مطالعات غیرفعال شدن حرارتی و تجمع آنزیم لیزوزیم در حضور اسپرمین، اوره، گوانیدین هیدروکلرید و نانوذرات tio2 و sio2

پروتئین ها در دمای بالا، متمایل به تشکیل تجمعات ناخواسته و غیر کنترل شده می باشند. تجمع پروتئینی یکی از مسائل مهم مرتبط با پروتئین ها در زمینه های بیولوژیکی و پزشکی می باشد. این تحقیق اثرات نانو ذرات tio2 و sio2، اوره، گوانیدین هیدروکلراید و اسپرمین را روی دوباره تاخوردگی و فعال سازی آنزیم لیزوزیم، به عنوان یک آنزیم کروی فشرده بررسی می کند. لیزوزیم سفیده تخم مرغ، به عنوان مدل پروتئینی به کار گرفته شد؛ زیرا مکانیسم های اشتباه تاخوردگی و دوباره تاخوردگی آن ها به طور چشمگیر مورد بررسی قرار گرفته است. در حضور اسپرمین، حتی در غلظت های فوق العاده کم (mm)، این ترکیب، بعد از تیمار حرارتی در 98 درجه سانتی گراد به مدت 30 دقیقه، هیچ رسوب یا تجمعی مشاهده نشد. درحالی که با افزایش ترکیب گوانیدین هیدروکلراید از 0 تا 1.5 مولار، تجمع لیزوزیم از 60 درصد به 10 درصد کاهش یافت؛ اما با افزایش اوره، میزان تجمع در حدود 60 درصد ثابت باقی ماند. در حضور نانوذرات tio2 و sio2 نه تنها تجمع مشاهده شد بلکه میزان آن نیز افزایش یافت. فعالیت باقی مانده آنزیم تجمع یافته برای اسپرمین، حدود 50 درصد بود، درحالی که برای دیگر افزودنی های فوق کمتر از 10 درصد باقی ماند. دمای دگرگون سازی حرارتی (tm) آنزیم تجمع یافته لیزوزیم در حضور اسپرمین و اوره با افزایش غلظت آن ها افزایش یافت. این میزان برای گوانیدین هیدروکلراید و نانوذرات tio2 و sio2 با افزایش غلظت این افزودنی ها کاهش یافت. حائز-اهمیت است که بدانیم tm لیزوزیم تجمع یافته در حضور یا عدم حضور تمامی افزودنی های فوق، بسیار پایین تر از آنزیم طبیعی است. به عبارت دیگر، tm آنزیم طبیعی بالای 100 درجه سانتی گراد یا 373 کلوین می باشد که دلیل اصلی آن ناشی از 4 پیوند دی سولفیدی موجود در ساختمان طبیعی آنزیم است.